간은 인체의 주요 기관 중 하나입니다. 외부 환경과의 상호 작용은 신경계, 호흡기 계통, 위장관 계통, 심혈관계, 내분비 계 및 운동 기관 시스템의 참여로 제공됩니다.
신체 내부에서 일어나는 다양한 과정은 신진 대사 또는 신진 대사 때문입니다. 신체의 기능을 보장하는 데 특히 중요한 것은 신경계, 내분비선, 혈관 및 소화 시스템입니다. 소화계에서는 간이 화학적 처리의 중심, 새로운 물질의 형성 (합성), 독성 (유해) 물질 및 내분비 기관 중화를위한 중심 역할을하는 주요 위치 중 하나를 차지합니다.
간은 단백질, 지방 및 탄수화물 (당분)의 신진 대사와 같은 신체의 주요 구성 요소의 교환에서 한 물질이 다른 물질로 상호 전환 할 때 물질의 합성 및 분해 과정에 관여하며 내분비 활성 기관이기도합니다. 우리는 특히 간 분해, 탄수화물과 지방의 합성 (합성)과 침전 (침착), 암모니아로의 단백질 분해, 헤모글로빈 (hemoglobin)의 기초, 수많은 혈액 단백질의 합성과 집중적 인 아미노산 대사가 일어난다는 사실에 주목합니다.
이전 공정 단계에서 준비된 식품 성분은 혈류로 흡수되어 주로 간으로 전달됩니다. 독성 물질이 식품 성분에 들어가면 우선 간장에 들어간다는 것은 주목할 가치가 있습니다. 간은 몸 전체에 영향을 미치는 신진 대사 과정이 이루어지는 인체에서 가장 큰 1 차 화학 처리 공장입니다.
간 기능
1. 배리어 (보호) 및 중화 기능은 단백질 대사 및 장에서 흡수 된 유해 물질의 독성 물질을 파괴하는 기능입니다.
2. 간은 배설물을 생성하는 소화 기관이며, 배설물 덕트를 통해 십이지장에 들어갑니다.
3. 신체의 모든 종류의 신진 대사에 참여하십시오.
몸의 신진 대사 과정에서 간의 역할을 고려하십시오.
1. 아미노산 (단백질) 대사. 알부민과 부분적으로 구형 화 된 globulin (혈액 단백질)의 합성. 간에서 혈액으로 유입되는 물질 중 신체의 중요성 측면에서 우선 단백질을 넣을 수 있습니다. 간은 복잡한 혈액 응고 반응을 제공하는 다수의 혈액 단백질 형성의 주된 부위입니다.
간에서는 혈액 내 물질의 염증 및 운반 과정에 참여하는 많은 단백질이 합성됩니다. 그래서 간장 상태가 염증 반응을 동반 한 혈액 응고 시스템의 상태, 어떤 효과에 대한 신체의 반응에 크게 영향을 미치는 이유입니다.
단백질의 합성을 통해, 간은 적극적으로 신체의 면역 반응에 참여하는데, 이는 인체를 감염성 또는 다른 면역 학적 활성 인자의 작용으로부터 보호하기위한 기초이다. 또한, 위장 점막의 면역 보호 과정은 간에서의 직접적인 관련을 포함한다.
특정 물질 (예 : 트랜스페린 - 철 운반자)의 지방 (지단백질), 탄수화물 (당 단백질) 및 운반체 복합체 (전달체)가있는 단백질 복합체가 간에서 형성됩니다.
간에서는 식품과 함께 장으로 들어오는 단백질의 분해 생성물이 신체가 필요로하는 새로운 단백질을 합성하는 데 사용됩니다. 이 과정을 아미노산 전사 반응이라고하며, 대사에 관여하는 효소를 트랜스 아미나 아제라고합니다.
2. 최종 생성물, 즉 암모니아 및 요소에 대한 단백질의 분해에 참여. 암모니아는 단백질 분해의 영구적 인 생성물이며, 동시에 신경계에 유독하다. 물질 시스템. 간은 암모니아를 저독성 물질 요소로 전환시키는 일정한 과정을 제공하며, 후자는 신장에 의해 배설됩니다.
간장이 암모니아를 중화시키는 능력이 떨어지면 혈액 및 신경계에 축적되어 정신적 인 혼란을 수반하고 신경계가 완전히 멎게됩니다 - 혼수 상태에 빠집니다. 따라서 우리는 인간의 두뇌 상태가 간장의 정확하고 본격적인 연구에 크게 의존하고 있다고 안전하게 말할 수 있습니다.
3. 지방 (지방) 교환. 가장 중요한 것은 지방을 트리글리세리드, 지방산, 글리세롤, 콜레스테롤, 담즙산 등으로 분해하는 과정입니다.이 경우 단쇄를 가진 지방산이 간에서 독점적으로 형성됩니다. 이러한 지방산은 상당량의 에너지를 얻는 근원 인 골격근과 심장 근육의 완전한 작동에 필요합니다.
이 같은 산은 신체에서 열을 발생시키는 데 사용됩니다. 지방 중 콜레스테롤은 간에서 합성 된 80-90 %입니다. 반면에 콜레스테롤은 신체에 필요한 물질이지만 다른 한편으로는 콜레스테롤이 수송에 방해를 받으면 혈관에 침착되어 죽상 동맥 경화증을 일으 킵니다. 이 모든 것이 혈관계의 질병의 발전과 간 연결을 추적하는 것을 가능하게합니다.
4. 탄수화물 대사. 글리코겐의 합성 및 분해, 갈락토오스 및 프룩 토스의 글루코오스로의 전환, 글루코오스의 산화 등;
5. 비타민, 특히 A, D, E 및 그룹 B의 동화, 저장 및 형성에 참여;
6. 혈액 생성에 필요한 철, 구리, 코발트 및 기타 미량 원소의 교환에 참여한다.
7. 독성 물질을 제거 할 때 간이 관련된다. 독성 물질 (특히 외부에서 유래 한 물질)이 분포되어있어 몸 전체에 고르지 않게 분포되어 있습니다. 중립화의 중요한 단계는 속성 (변형)을 변경하는 단계입니다. 형질 전환은 신체에 섭취되는 독성 물질에 비해 독성이 적거나 적은 화합물의 형성을 유도합니다.
제거
1. 빌리루빈 교환. 빌리루빈은 종종 노화 된 적혈구에서 방출 된 헤모글로빈의 분해 생성물로 형성됩니다. 매일, 적혈구의 1-1.5 %가 인체에서 파괴되며, 또한 빌리루빈의 약 20 %가 간세포에서 생산됩니다.
빌리루빈 대사가 붕괴되면 황달에 의해 나타나는 고 빌리루빈 혈증의 혈중 농도가 증가합니다.
2. 혈액 응고 과정에 참여. 간 세포에는 혈액 응고에 필요한 물질 (프로트롬빈, 피브리노겐)뿐만 아니라이 과정을 늦추는 많은 물질 (헤파린, 항균제)이 형성됩니다.
간은 오른쪽의 복강 상부의 횡격막 아래에 위치하며, 정상적인 성인에서는 갈비뼈로 덮여 있기 때문에 만져지지 않습니다. 그러나 어린 아이의 경우 갈비뼈 아래에서 돌출 할 수 있습니다. 간은 오른쪽 (큰 것)과 왼쪽 (작은 것)의 2 개의 돌출부를 가지고 있으며 캡슐로 덮여 있습니다.
간 표면은 볼록하고 아래쪽은 약간 오목하다. 중앙의 아래쪽 표면에는 혈관, 신경 및 담즙 관이 통과하는 간장의 독특한 문이 있습니다. 오른쪽 엽 아래의 움푹 들어간 부분에는 간세포 인 간세포 담즙을 저장하는 쓸개가 있으며, 담즙 세포는 간세포라고합니다. 하루에 간은 500에서 1200 밀리리터의 담즙을 생성합니다. 담즙은 지속적으로 형성되며 장내로 들어가는 것은 음식물 섭취와 관련이 있습니다.
담즙
담즙은 물, 담즙 안료 및 산, 콜레스테롤, 미네랄 소금으로 구성된 노란색 액체입니다. 총 담관을 통해 십이지장으로 분비됩니다.
담즙을 통해 간에서 빌리루빈을 방출하면 혈액에서 헤모글로빈 (적혈구 단백질)이 끊임없이 자연적으로 파괴되어 몸에 유독 한 빌리루빈이 제거됩니다. 위반시. 빌리루빈 추출 단계 (간 자체 또는 간관을 통한 담즙 분비)에서 빌리루빈은 혈액과 조직에 축적되며 이는 피부와 공막의 황색으로 나타납니다. 즉 황달이 발생합니다.
담즙산 (콜레이트)
다른 물질과 함께 담즙산 (콜레이트)은 콜레스테롤 대사가 정상 수준으로 유지되고 담즙에서 배설되는 반면 콜레스테롤은 담즙 형태로 존재하거나 콜레스테롤 배설을 보장하는 가장 작은 입자로 둘러싸여 있습니다. 콜레스테롤의 제거를 보장하는 담즙산 및 기타 성분의 신진 대사 장애는 담즙과 콜레스테롤 형성에 콜레스테롤 결정의 침전을 동반합니다.
담즙산의 안정적인 교환을 유지하는 데는 간뿐만 아니라 내장도 포함됩니다. 대장의 오른쪽 부분에서 콜레이트는 혈액에 다시 흡수되어 인체에서 담즙산의 순환을 보장합니다. 담즙의 주요 저장소는 쓸개입니다.
쓸개
담즙의 형성에 기여하는 또 다른 요소 인 담즙 및 담즙산의 분비에서 그 기능을 위반하는 것이 현저한 위반 일 때. 동시에, 담즙의 물질은 지방과 지용성 비타민의 완전한 소화에 필수적입니다.
담즙산과 담즙의 다른 물질의 장기간 부족으로, vitamins (hypovitaminosis)의 부족이 형성됩니다. 담즙에 의한 배설을 위반하여 혈액에 담즙산이 과도하게 축적되면 피부의 가려움증과 맥박수의 변화가 동반됩니다.
간장의 특징은 복강 (뱃속, 췌장, 내장 등)에서 정맥혈을 받아 간문맥을 통해 작용하여 간세포에서 유해 물질이 제거되고 하대 정맥으로 들어간다는 것입니다 심장 인체의 다른 모든 장기는 동맥혈만을받으며 정맥혈 만 공급받습니다.
이 기사는 오픈 소스의 자료를 사용합니다 : 저자 : Trofimov S. - 도서 : "간 질환"
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간 : 아미노산 대사 및 대사 장애
간은 아미노산 교환의 주된 장소입니다. 단백질 합성을 위해, 아미노산은 내인성 (주로 근육) 및 음식 단백질의 대사 동안 형성되고, 간 자체에서 합성되는데 사용된다. 문맥을 통해 간장으로 들어가는 대부분의 아미노산은 우레아로 분지됩니다 (분지 된 아미노산 인 류신, 이소 루이 신, 발린은 예외입니다). 자유로운 형태의 일부 아미노산 (예 : 알라닌)은 혈액으로 되돌아옵니다. 마지막으로, 아미노산은 간세포, 유장 단백질 및 글루타티온, 글루타민, 타우린, 카르노 신 및 크레아티닌과 같은 물질의 세포 내 단백질을 합성하는 데 사용됩니다. 아미노산의 대사를 위반하면 혈청 농도가 바뀔 수 있습니다. 동시에 간에서 대사되는 방향족 아미노산과 메티오닌의 양이 증가하고 골격근이 사용하는 분 지형 아미노산은 정상 또는 감소합니다.
이 아미노산 비율의 위반은 간성 뇌병증의 병인에 중요한 역할을한다고 여겨지지만 이것이 입증되지는 않았습니다.
아미노산은 혈장 교환 및 산화 적 탈 아민 반응에 의해 간에서 파괴됩니다. 아미노산의 산화 적 탈 아민이 케 토산과 암모니아를 형성 할 때. 이러한 반응은 L- 아미노산 산화 효소에 의해 촉진된다. 그러나 사람의 경우이 효소의 활성이 낮기 때문에 아미노산 분해에 대한 주된 방법은 다음과 같습니다. 첫째, 아미노산을 알파 케토 글루 타르 산으로 전환시켜 상응하는 알파 케 토산과 글루탐산을 생성시킨 다음 아미노산을 글루탐산의 산화 적 탈 아민으로 전환시키는 것입니다. Transamination은 aminotransferases (transaminases)에 의해 촉진됩니다. 이 효소는 간에서 대량으로 발견됩니다. 그들은 또한 신장, 근육, 심장, 폐 및 중추 신경계에서도 발견됩니다. 가장 많이 공부 한 asAT. 다양한 간 질환 (예 : 급성 바이러스 및 약물 유발 성 간염)에서 혈청 활성이 증가합니다. 글루탐산의 산화 탈 아민은 글루타메이트 탈수소 효소에 의해 촉매된다. 혈장 교환으로 생성 된 알파 케 토산은 크렙스 사이클에 들어가 탄수화물과 지방의 신진 대사에 참여할 수 있습니다. 또한 필수 아미노산을 제외하고는 아미노산이 아미노산을 사용하여 간에서 합성됩니다.
일부 아미노산의 분해는 다른 경로를 따릅니다 : 예를 들어, 글리신은 글리신 산화 효소로 탈아 민화됩니다. 심한 간 손상 (예 : 광범위한 간 괴사)에서는 아미노산의 대사가 방해 받고 자유 형태의 혈액이 증가하며 결과적으로과 아미노산 - 산성 아미노산뇨가 발생할 수 있습니다.
우리는 간을 치료한다.
치료, 증상, 약물
아미노산 간
모든 사람들은 화학 강의로부터 아미노산이 단백질을 만들기위한 "구성 요소"라는 것을 알고 있습니다. 우리 몸이 독립적으로 합성 할 수있는 아미노산이 있으며 영양분과 함께 외부에서만 공급되는 아미노산이 있습니다. 아미노산 (목록), 신체에서의 역할, 제품이 우리에게 오는 것을 고려하십시오.
아미노산의 역할
우리의 세포에는 끊임없이 아미노산이 필요합니다. 식품 단백질은 내장에서 아미노산으로 분해됩니다. 그 후, 아미노산은 혈류로 흡수되어 새로운 단백질이 유전자 프로그램과 신체의 요구 사항에 따라 합성됩니다. 아래에 나열된 필수 아미노산은 제품에서 파생됩니다. 대체 가능한 유기체는 독립적으로 합성됩니다. 아미노산은 단백질의 구조 성분이기 때문에 다양한 물질을 합성합니다. 신체에서 아미노산의 역할은 엄청납니다. 비 단백질 성 및 단백질 성 아미노산은 질소 염기, 비타민, 호르몬, 펩티드, 알칼로이드, 라디에이터 및 기타 많은 중요한 화합물의 전구체입니다. 예를 들어, 비타민 PP는 트립토판 (tryptophan)으로부터 합성됩니다. 호르몬 노르 에피네프린, 티록신, 아드레날린 - 티로신으로부터. 판토텐산은 아미노산 발린으로부터 형성된다. 프롤린 (Proline)은 산화와 같은 다양한 스트레스로부터 세포의 보호자입니다.
아미노산의 일반적인 특성
아미노산 잔기로부터 생성되는 질소 함유 고 분자량 유기 화합물은 펩타이드 결합에 의해 연결된다. 아미노산이 모노머로 작용하는 폴리머는 다릅니다. 단백질의 구조는 펩타이드 결합으로 연결된 수백, 수천 개의 아미노산 잔기를 포함한다. 자연계에있는 아미노산의 목록은 아주 큽니다. 그들은 약 300 개의 아미노산을 발견했습니다. 단백질에 통합 될 수있는 능력에 의해 아미노산은 단백질 생성 성 (proteinogenic) ( "단백질"- 단백질, "생성"- 출산)과 비 단백질 성으로 세분화됩니다. 생체 내에서 단백질 생성 성 아미노산의 양은 상대적으로 적고, 단지 20 개가 있습니다. 이 표준 20 개에 더하여, 수정 한 아미노산은 단백질에서 찾아 낼 수있다, 그들은 보통 아미노산에서 파생된다. 비 단백질 생성 성은 단백질의 일부가 아닌 것을 포함한다. α, β, γ가 있습니다. 모든 단백질 아미노산은 α- 아미노산이며, 아래의 이미지에서 볼 수있는 특징적인 구조적 특성을 가지고 있습니다 : 아민과 카르복실기의 존재는 탄소 원자에 의해 α 위치에 연결됩니다. 또한 각 아미노산은 구조, 용해도 및 전하가 모두 동일하지 않은 자체 라디칼을 가지고 있습니다.
아미노산의 종류
아미노산의 목록은 다음과 같은 세 가지 주요 유형으로 나뉩니다.
• 필수 아미노산. 신체가 충분한 양으로 스스로 합성 할 수없는 것은 이러한 아미노산입니다.
• 대체 가능한 아미노산. 이러한 유형의 유기체는 다른 근원을 이용하여 독립적으로 합성 할 수 있습니다.
• 조건 적으로 필수 아미노산. 신체는 그것들을 독립적으로 합성하지만 필요에 따라 불충분하다.
필수 아미노산. 제품의 콘텐츠
필수 아미노산은 식품이나 첨가물로부터 신체를 얻을 수있는 능력이 있습니다. 그들의 기능은 건강한 관절, 아름다운 머리카락, 강한 근육의 형성에 필수 불가결합니다. 어떤 음식에이 유형의 아미노산이 포함되어 있습니까? 목록은 다음과 같습니다.
• 페닐알라닌 - 유제품, 육류, 발아 된 밀, 귀리;
• 트레오닌 - 유제품, 계란, 고기;
• 라이신 - 콩과 식물, 생선, 가금류, 싹이 트린 밀, 유제품, 땅콩;
• 발린 - 시리얼, 버섯, 유제품, 고기;
• 메티오닌 - 땅콩, 야채, 콩과 식물, 희박한 고기, 코티지 치즈;
• 트립토판 - 견과류, 유제품, 칠면조 고기, 씨앗, 계란;
• 류신 - 유제품, 육류, 귀리, 발아 된 밀;
• 이소 루이 신 - 가금류, 치즈, 생선, 싹이 트린 밀, 씨앗, 견과류;
• 히스티딘 - 발아 한 밀, 유제품, 고기.
필수 아미노산 기능
이러한 모든 "벽돌"은 인체의 가장 중요한 기능을 담당합니다. 어떤 사람은 자신의 번호를 생각하지 않지만, 부족함으로 모든 시스템의 작업이 즉시 악화되기 시작합니다.
류신의 화학식은 다음과 같습니다 : HO₂CCH (NH₂) CH₂CH (CH₃). 인체에서는이 아미노산이 합성되지 않습니다. 천연 단백질의 구성에 포함됩니다. 빈혈, 간 질환의 치료에 사용됩니다. 하루에 체내의 류신 (화학식 -HO2CCH (NH2) CH2CH (CH3))은 4~6 그램의 양으로 필요합니다. 이 아미노산은 많은식이 보조제의 구성 성분입니다. 식품 첨가제로 E641 (flavor enhancer)로 인코딩됩니다. 류신 (Leucine)은 혈당과 백혈구의 양을 증가 시키며, 면역 체계를 바꾸어 염증을 제거합니다. 이 아미노산은 근육 형성, 뼈 융합, 상처 치유 및 신진 대사에 중요한 역할을합니다.
히스티딘 아미노산은 부상과 질병으로부터 회복 될 때 성장기의 중요한 요소입니다. 혈액 조성, 관절 기능을 향상시킵니다. 구리와 아연을 소화하는 데 도움이됩니다. 히스티딘이 부족하면 청력이 약해지고 근육 조직에 염증이 생깁니다.
아미노산 이소 루이 신은 헤모글로빈 생산에 관여합니다. 체력, 에너지, 혈당치를 증가시킵니다. 근육 조직 형성에 참여하십시오. 이소류신은 스트레스 요인의 영향을 줄입니다. 불안감, 두려움, 불안감의 부족으로 피로가 증가합니다.
비교할 수없는 에너지 원 인 아미노산 발린은 근육을 재생하고, 그 근육을 지원합니다. 발린은 간세포의 복구에 중요합니다 (예 : 간염). 이 아미노산이 부족하면 운동의 조정이 방해 받고 피부 민감도가 증가 할 수 있습니다.
메티오닌은 간과 소화 시스템을위한 필수 아미노산입니다. 그것은 유분을 함유하고있어 손톱과 피부의 질병을 예방하고 모발 성장을 도와줍니다. 메티오닌은 임산부의 독성을 퇴치합니다. 몸이 부족하면 헤모글로빈이 감소하고 간 세포에 지방이 축적됩니다.
라이신 (Lysine) -이 아미노산은 칼슘 흡수의 보조제로서 뼈의 형성과 강화에 기여합니다. 모발 구조를 개선하고 콜라겐을 생성합니다. 라이신은 근육 강화제이므로 근육 질량을 늘릴 수 있습니다. 바이러스 성 질병 예방에 참여하십시오.
쓰 레오 닌 - 면역력을 향상시키고 소화관을 개선합니다. 콜라겐과 엘라스틴 생성 과정에 참여하십시오. 지방이 간에서 축적되는 것을 허용하지 않습니다. 치아 법랑질의 형성에 역할을합니다.
트립토판은 우리의 감정에 대한 주요 응답자입니다. 친숙한 행복의 호르몬 인 세로토닌은 트립토판에 의해 생산됩니다. 그것이 정상 일 때, 기분이 올라가고, 수면이 정상화되고, 생체 리듬이 회복됩니다. 동맥과 심장의 작업에 유익한 효과.
페닐알라닌은 신체의 각성, 활동 및 에너지를 담당하는 노르 에피네프린 생성에 관여합니다. 그것은 또한 엔돌핀 (기쁨의 호르몬)의 수준에 영향을 미칩니다. 페닐알라닌 부족은 우울증을 유발할 수 있습니다.
대체 할 수있는 아미노산. 제품
이러한 유형의 아미노산은 신진 대사 과정에서 신체에서 생산됩니다. 그들은 다른 유기 물질로부터 추출됩니다. 신체는 필요한 아미노산을 만들기 위해 자동으로 전환 할 수 있습니다. 어떤 음식에 필수 아미노산이 포함되어 있습니까? 목록은 다음과 같습니다.
• 아르기닌 - 귀리, 견과류, 옥수수, 고기, 젤라틴, 유제품, 참깨, 초콜릿;
• 알라닌 - 해산물, 달걀 흰자, 육류, 콩, 콩과 식물, 견과류, 옥수수, 현미;
• 아스파라긴 - 생선, 달걀, 해산물, 고기, 아스파라거스, 토마토, 견과류;
• 글리신 - 간, 쇠고기, 젤라틴, 유제품, 생선, 달걀;
• 프롤린 - 과일 주스, 유제품, 밀, 고기, 달걀;
• 타우린 - 우유, 어류 단백질; 몸에서 비타민 B6에서 생성 한;
• 글루타민 - 생선, 육류, 콩과 식물, 유제품;
• 세린 - 콩, 밀 글루텐, 육류, 유제품, 땅콩;
• carnitine - 육류 및 가금류, 유제품, 생선, 붉은 살코기.
대체 할 수있는 아미노산의 기능
글루타민산은 화학 구조식이 C5H9N10이다. 글루탐산은 생물체의 단백질에 포함되어 있으며, 저분자 물질과 결합 형태로 존재한다. 큰 역할은 질소 대사에 참여하기위한 것입니다. 뇌 활동에 책임이 있습니다. Glutamic acid (식 C5H9N1O4)는 장시간 운동시 포도당으로 들어가 에너지를 생성합니다. 글루타민은 면역 증진, 근육 회복, 성장 호르몬 생성 및 신진 대사 과정의 속도 향상에 큰 역할을합니다.
알라닌은 신경계, 근육 조직 및 뇌에서 가장 중요한 에너지 원입니다. 항체 생산으로 알라닌은 면역계를 강화 시키며 간에서 유기산과 당의 신진 대사에 관여하며 간에서는 포도당으로 변합니다. 알라닌으로 인해 산 - 염기 균형이 유지됩니다.
아스파라긴은 대체 할 수있는 아미노산에 속하며, 그 역할은 무거운 하중 하에서 암모니아의 형성을 줄이는 것이다. 피로 회복에 도움이되며 탄수화물을 근육 에너지로 전환시킵니다. 항체와 면역 글로불린을 생성하여 면역력을 자극합니다. 아스파르트 산은 중추 신경계에서 일어나는 과정을 균형있게 조절하여 과도한 억제 및 과도한 자극을 방지합니다.
글리신은 세포 형성 과정에 산소를 제공하는 아미노산입니다. 글리신은 혈당과 혈압을 정상화하는 데 필요합니다. 면역 체계를 담당하는 호르몬 생산에 지방 분해에 참여하십시오.
카르니틴은 지방산을 미토콘드리아 기질로 이동시키는 중요한 운반 물질입니다. 카르니틴은 산화 방지제의 효과를 증가시키고, 지방을 산화 시키며, 신체에서 제거합니다.
오르니 틴은 성장 호르몬의 생산자입니다. 이 아미노산은 면역 체계와 간에서 필수적이며, 소변 형성 과정에서 지방산의 분해에서 인슐린 생산에 관여합니다.
프롤린 (Proline) - 결합 조직과 뼈에 필요한 콜라겐 생성에 관여합니다. 심장 근육을지지하고 강화시킵니다.
세린은 세포 에너지의 생산자입니다. 근육과 간 글리코겐 저장에 도움. 항체를 제공하면서 면역 체계 강화에 참여하십시오. 신경계와 기억의 기능을 자극합니다.
타우린은 심장 혈관계에 유익한 효과가 있습니다. 간질 발작을 조절할 수 있습니다. 노화 과정을 모니터링하는 데 중요한 역할을합니다. 그것은 피로를 줄이고, 자유 라디칼로부터 몸을 자유롭게하며, 콜레스테롤과 압력을 낮 춥니 다.
조건 적으로 비 필수 아미노산
시스테인은 독성 물질을 제거하고 근육 조직과 피부의 생성에 관여합니다. 시스테인은 천연 항산화 물질로서 화학 독소의 몸을 정화합니다. 백혈구의 작용을 자극합니다. 고기, 생선, 귀리, 밀, 콩과 같은 식품에 함유되어 있습니다.
아미노산 티로신은 스트레스와 피로를 줄이며 불안을 줄이고 기분과 전체적인 음색을 개선합니다. 티로신은 자유 라디칼을 결합 할 수있는 항산화 효과가 있습니다. 신진 대사 과정에서 중요한 역할을합니다. 육류 및 유제품, 생선에 함유되어 있습니다.
히스티딘은 조직을 회복시켜 성장을 촉진합니다. 헤모글로빈에 함유되어 있습니다. 알레르기, 관절염, 빈혈 및 궤양 치료에 도움이됩니다. 이 아미노산 결핍으로 청력이 완화 될 수 있습니다.
아미노산과 단백질
모든 단백질은 아미노산과 펩타이드 결합으로 만들어집니다. 단백질 자체 또는 단백질은 질소를 함유 한 고분자 화합물입니다. "단백질"의 개념은 Berzelius에 의해 1838 년에 처음 소개되었습니다. 이 단어는 자연에서 단백질의 주요 장소를 의미하는 그리스어 "기본"에서 유래합니다. 단백질은 박테리아에서 복잡한 인체에 이르기까지 지구상의 모든 생명에 생명을 불어 넣습니다. 자연에서, 그들은 다른 모든 거대 분자보다 훨씬 큽니다. 단백질 - 생명의 기초. 체중 중 단백질은 20 %를 차지하고 건조한 세포질을 취하면 50 %가됩니다. 거대한 양의 단백질의 존재는 다양한 아미노산의 존재로 설명됩니다. 그들은 차례로이 고분자 분자와 상호 작용하고 생성합니다. 단백질의 가장 뛰어난 특성은 자체 공간 구조를 만드는 능력입니다. 단백질의 화학적 조성에는 질소가 약 16 % 가량 포함되어 있습니다. 신체의 발달과 성장은 단백질 아미노산의 기능에 전적으로 의존합니다. 단백질은 다른 원소로 대체 될 수 없습니다. 신체에서의 역할은 매우 중요합니다.
단백질 기능
단백질 존재의 필요성은 이들 화합물의 다음과 같은 필수 기능으로 표현됩니다 :
• 단백질은 새로운 세포의 건축 자재 인 발달과 성장에 중요한 역할을합니다.
• 단백질은 에너지 방출 동안 대사 과정을 조절합니다. 예를 들어, 음식이 탄수화물로 구성된 경우 신진 대사율은 4 %, 단백질의 경우 30 % 증가합니다.
• 친수성 때문에 단백질은 인체의 수분 균형을 조절합니다.
• 항체를 합성하여 면역계를 개선 시키면 질병과 감염의 위협을 제거합니다.
신체의 단백질은 에너지와 건축 자재의 가장 중요한 원천입니다. 메뉴를 관찰하고 매일 단백질이 포함 된 음식을 섭취하는 것은 매우 중요합니다. 필요한 활력, 힘 및 보호를 제공 할 것입니다. 위의 모든 제품은 단백질을 함유하고 있습니다.
간 : 아미노산 대사 및 대사 장애
간은 아미노산 교환의 주된 장소입니다. 단백질 합성을 위해, 아미노산은 내인성 (주로 근육) 및 음식 단백질의 대사 동안 형성되고, 간 자체에서 합성되는데 사용된다. 문맥을 통해 간장으로 들어가는 대부분의 아미노산은 우레아로 분지됩니다 (분지 된 아미노산 인 류신, 이소 루이 신, 발린은 예외입니다). 자유로운 형태의 일부 아미노산 (예 : 알라닌)은 혈액으로 되돌아옵니다. 마지막으로, 아미노산은 간세포, 유장 단백질 및 글루타티온, 글루타민, 타우린, 카르노 신 및 크레아티닌과 같은 물질의 세포 내 단백질을 합성하는 데 사용됩니다. 아미노산의 대사를 위반하면 혈청 농도가 바뀔 수 있습니다. 동시에 간에서 대사되는 방향족 아미노산과 메티오닌의 양이 증가하고 골격근이 사용하는 분 지형 아미노산은 정상 또는 감소합니다.
이 아미노산 비율의 위반은 간성 뇌병증의 병인에 중요한 역할을한다고 여겨지지만 이것이 입증되지는 않았습니다.
아미노산은 혈장 교환 및 산화 적 탈 아민 반응에 의해 간에서 파괴됩니다. 아미노산의 산화 적 탈 아민이 케 토산과 암모니아를 형성 할 때. 이러한 반응은 L- 아미노산 산화 효소에 의해 촉진된다. 그러나 사람의 경우이 효소의 활성이 낮기 때문에 아미노산 분해에 대한 주된 방법은 다음과 같습니다. 첫째, 아미노산을 알파 케토 글루 타르 산으로 전환시켜 상응하는 알파 케 토산과 글루탐산을 생성시킨 다음 아미노산을 글루탐산의 산화 적 탈 아민으로 전환시키는 것입니다. Transamination은 aminotransferases (transaminases)에 의해 촉진됩니다. 이 효소는 간에서 대량으로 발견됩니다. 그들은 또한 신장, 근육, 심장, 폐 및 중추 신경계에서도 발견됩니다. 가장 많이 공부 한 asAT. 다양한 간 질환 (예 : 급성 바이러스 및 약물 유발 성 간염)에서 혈청 활성이 증가합니다. 글루탐산의 산화 탈 아민은 글루타메이트 탈수소 효소에 의해 촉매된다. 혈장 교환으로 생성 된 알파 케 토산은 크렙스 사이클에 들어가 탄수화물과 지방의 신진 대사에 참여할 수 있습니다. 또한 필수 아미노산을 제외하고는 아미노산이 아미노산을 사용하여 간에서 합성됩니다.
일부 아미노산의 분해는 다른 경로를 따릅니다 : 예를 들어, 글리신은 글리신 산화 효소로 탈아 민화됩니다. 심한 간 손상 (예 : 광범위한 간 괴사)에서는 아미노산의 대사가 방해 받고 자유 형태의 혈액이 증가하며 결과적으로과 아미노산 - 산성 아미노산뇨가 발생할 수 있습니다.
간 생화학
주제 : "간 생화학"
1. 간 화학적 구성 : 글리코겐, 지질, 단백질, 미네랄 성분의 함량.
2. 탄수화물 대사에서 간의 역할 : 일정한 포도당 농도, 글리코겐 합성 및 동원, 포도당 생성, 포도당 -6- 인산 전환의 주요 방법, 단당류의 상호 전환을 유지.
3. 지질 대사에있어 간장의 역할 : 고급 지방산, 아실 글리세롤, 인지질, 콜레스테롤, 케톤체, 지단백질의 합성과 대사, lipotropic 효과 및 지방성 인자의 개념.
4. 단백질 대사에서 간의 역할 : 특정 혈장 단백질의 합성, 요소와 요산의 형성, 콜린, 크레아틴, 케 토산과 아미노산의 상호 변환.
5. 간에서의 알코올 대사, 알코올 중독으로 인한 간 지방 변성.
6. 간 중화 기능 : 간에서 중독의 단계 (단계).
7. 간에서 빌리루빈 교환. 황달 (adhepatic, parenchymal, obstructive)의 다양한 유형의 혈액, 소변 및 대변에서 담즙 안료의 함량 변화.
담즙의 화학적 구성과 그 역할; 담석 형성에 기여하는 요인.
31.1. 간 기능.
간은 신진 대사의 독특한 기관입니다. 각 간 세포에는 수많은 대사 경로의 반응을 촉매하는 수천 개의 효소가 들어 있습니다. 그러므로 간은 몸에서 많은 대사 기능을 수행합니다. 가장 중요한 것은 :
- 다른 기관에서 기능하거나 사용되는 물질의 생합성. 이 물질에는 혈장 단백질, 포도당, 지질, 케톤 (ketone) 체 및 기타 많은 화합물이 포함됩니다.
- 체내에서 질소 대사의 최종 생성물의 생합성 - 우레아;
- 소화 과정에 참여 - 담즙산의 합성, 담즙의 형성과 배설;
- 내인 대사 물질, 약물 및 독소의 생물 전환 (변형 및 접합);
- 특정 대사 산물 (담즙 색소, 과도한 콜레스테롤, 중화 생성물)의 배설.
31.2. 탄수화물의 신진 대사에서 간의 역할
탄수화물의 신진 대사에서 간의 주요 역할은 혈중 포도당을 일정하게 유지하는 것입니다. 이것은 간에서 포도당의 형성 및 이용 과정의 비율을 조절함으로써 이루어집니다.
간세포는 글루코오스 -6- 인산의 형성과 함께 글루코스 인산화 반응을 촉매하는 글루코 키나아제 효소를 함유하고있다. 글루코스 -6- 인산염은 탄수화물 대사의 주요 대사 산물입니다. 이 변환의 주요 방법은 그림 1에 나와 있습니다.
31.2.1. 포도당 이용법. 섭취 후 많은 양의 포도당이 문맥을 통해 간장으로 들어갑니다. 이 포도당은 주로 글리코겐의 합성에 사용됩니다 (반응식은 그림 2 참조). 건강한 사람들의 간에서 글리코겐 함량은 보통이 기관의 질량의 2 ~ 8 %입니다.
간에서 포도당 산화의 당 분해 및 오탄당 포스페이트 경로는 주로 아미노산, 지방산, 글리세롤 및 뉴클레오타이드의 생합성을위한 전구체 대사 산물의 공급원으로 사용됩니다. 간에서 포도당 전환의 산화 경로는 생합성 과정을위한 에너지 원입니다.
그림 1. 간에서 포도당 -6- 인산염 전환의 주요 경로. 숫자는 다음을 나타냅니다 : 1 - 포도당 인산화; 2 - 포도당 -6- 인산의 가수 분해; 3- 글리코겐 합성; 4 - 글리코겐 동원; 5 - 오탄당 인산염 경로; 6 - 해당 과정; 7 - 포도당 생성.
그림 2. 간에서 글리코겐 합성 반응의 다이어그램.
그림 3. 간에서의 글리코겐 동원 반응의 다이어그램.
31.2.2. 포도당의 형성 방법. 일부 조건에서는 (절식 저탄 수화물식이 요법, 장기간 신체 활동) 탄수화물의 필요성은 위장관에서 흡수되는 양을 초과합니다. 이 경우, 포도당의 형성은 간세포에서 포도당 -6 인산의 가수 분해를 촉매하는 포도당 -6- 포스파타제를 사용하여 수행됩니다. 글리코겐은 글루코오스 -6- 인산의 직접 공급원으로 작용합니다. 글리코겐 동원 계획은 그림 3에 제시되어있다.
글리코겐의 동원은 금식 후 처음 12 ~ 24 시간 동안 포도당에 대한 인체의 필요를 제공합니다. 나중에 비 탄수화물 원천으로부터의 생합성 인 포도 신 생합성 (gluconeogenesis)이 포도당의 주요 원천이된다.
글루코 네오 게 네스 형성의 주요 기질은 락 테이트, 글리세롤 및 아미노산 (류신 제외)입니다. 이 화합물은 먼저 글루코 네오 신생 (gluconeogenesis)의 주요 대사 산물 인 피루 베이트 (pyruvate) 또는 옥살로 아세테이트 (oxaloacetate)로 전환됩니다.
Gluconeogenesis는 해당 과정의 역 과정입니다. 동시에 비가 역적 분해 반응에 의해 생성 된 장벽은 우회 반응을 촉매하는 특수 효소의 도움으로 극복됩니다 (그림 4 참조).
간에서 탄수화물 대사의 다른 방법들 중에서 포도당은 과당과 갈락토스와 같은 다른식이 모노 사카 라이드로 전환된다는 점에 유의해야합니다.
그림 4. 간에서의 글리콜 분해 및 글루코오스 생성.
돌이킬 수없는 분해 반응을 촉매하는 효소 : 1 - 글루코 키나제; 2 - 포스 포프 룩 토키나제; 3 - 피루 베이트 키나아제.
글루코 네오 제네시스 우회 반응을 촉매하는 효소 : 4- 피루 베이트 카르 복실 라제; 5- 포스 포에 놀 피루 베이트 카르복시 키나아제; 6- 프럭 토스 -1,6- 디포 스포 타제; 7 - 글루코스 -6- 포스파타제.
31.3. 지질 대사에서 간의 역할.
간세포는 지질 대사에 관여하는 거의 모든 효소를 포함합니다. 따라서 간 실질 세포는 체내 소비와 지질 합성의 비율을 크게 조절합니다. 간 세포에서의 지질 대사는 주로 미토콘드리아와 리소좀, 세포질에서의 생합성과 소포체에서 일어난다. 간에서의 지질 대사의 주요 대사 산물은 acetyl-CoA이며, 그 형성과 사용의 주요 방법은 그림 5에 나와있다.
그림 5. 간에서 acetyl CoA의 형성과 사용.
31.3.1. 간장의 지방산 대사. chylomicrons의 형태로식이 지방은 간장 동맥 시스템을 통해 간장에 들어갑니다. 모세 혈관의 내피에 위치한 lipoprotein lipase의 작용으로 그들은 지방산과 글리세롤로 분해됩니다. 간세포에 침투하는 지방산은 산화, 변형 (탄소 사슬의 단축 또는 연장, 이중 결합의 형성)을 거쳐 내인성 트리 아실 글리세롤과 인지질을 합성하는 데 사용됩니다.
31.3.2. 케톤 시체의 합성. 간 미토콘드리아에서 지방산의 β- 산화가 일어날 때, 아세틸 -CoA가 형성되고, 이는 크레벡 (Krebs)주기에서 추가 산화를 거친다. 간세포 (예 : 금식, 당뇨병)에 oxaloacetate가 결핍되면 아세틸 그룹이 응축되어 케톤체 (아세토 아세테이트, 베타 - 하이드 록시 부티레이트, 아세톤)가 형성됩니다. 이러한 물질은 신체의 다른 조직 (골격 근육, 심근, 신장, 장기 기아, 뇌)의 에너지 기질 역할을 할 수 있습니다. 간은 케톤 시체를 사용하지 않습니다. 혈액에 케톤 시체가 많이 존재하면 대사성 산증이 발생합니다. 케톤 바디 형성의 다이어그램은 그림 6에 나와 있습니다.
그림 6. 간 미토콘드리아에서 케톤체의 합성.
31.3.3. 포스 파티 틴산을 사용하는 교육과 방법. 간에서 triacylglycerols와 phospholipids의 공통 전구체는 phosphatidic acid입니다. 그것은 glycerol-3-phosphate과 2 가지 acyl-CoA 활성 지방산으로부터 합성됩니다 (그림 7). 글리세롤 -3- 인산은 디 옥시 아세톤 인산염 (glycolysis metabolite) 또는 유리 글리세롤 (lipolysis product)로부터 형성 될 수 있습니다.
그림 7. 포스 파티 틴산의 형성 (반응식).
포스 파티 틴산으로부터 인지질 (포스파티딜콜린)을 합성하기 위해서는 충분한 양의 지방성 인자 (간 지방 변성의 발달을 막는 물질)를 공급할 필요가있다. 이러한 요소에는 콜린, 메티오닌, 비타민 B 12, 엽산 및 기타 물질이 포함됩니다. 인지질은 지단백질 복합체의 조성에 포함되어 간세포에서 합성 된 지질의 다른 조직 및 장기로의 수송에 관여한다. lipotropic 요인 (지방 음식의 남용, 만성 알콜 중독, 당뇨병)의 부족은 phosphatidic acid가 triacylglycerols (물에 불용성)의 합성에 사용된다는 사실에 기여합니다. 지단백질의 형성에 대한 위반은 과량의 TAG가 간세포 (지방질 변성)에 축적되어이 기관의 기능이 손상된다는 사실로 이어진다. 간세포에서 phosphatidic acid를 사용하는 방법과 lipotropic factor의 역할은 그림 8에 나와 있습니다.
그림 8. 트리 아실 글리세롤과 인지질의 합성을위한 포스 파티 딘산의 사용. 리포 트로픽 요인은 *로 표시됩니다.
31.3.4. 콜레스테롤 형성. 간은 내인성 콜레스테롤의 합성을위한 주된 부위입니다. 이 화합물은 세포 막의 구성에 필요하며 담즙산, 스테로이드 호르몬, 비타민 D 3의 전구체입니다. 처음 두 콜레스테롤 합성 반응은 케톤 체의 합성과 유사 하나 간세포의 세포질에서 진행됩니다. 콜레스테롤 합성의 핵심 효소 인 β-hydroxy-β-methylglutaryl-CoA 환원 효소 (HMG-CoA 환원 효소)는 음성 피드백을 기반으로 과량의 콜레스테롤과 담즙산에 의해 억제됩니다 (그림 9).
그림 9. 간에서의 콜레스테롤 합성과 그 조절.
31.3.5. 지단백질 형성. 지단백질 - 인지질, 트리 아실 글리세롤, 콜레스테롤 및 그 에스테르뿐만 아니라 단백질 (아포 단백질)을 포함하는 단백질 - 지질 복합체. 지단백질은 수 불용성 지질을 조직으로 운반합니다. 두 종류의 지단백질이 고밀도 지단백질 (HDL)과 매우 저밀도 지단백질 (VLDL) 인 간세포에서 형성됩니다.
31.4. 단백질의 대사에서 간이 차지하는 역할.
간은 신체의 질소 함유 물질 섭취와 배설을 조절하는 신체입니다. 말초 조직에서는 유리 아미노산을 사용하여 생합성 반응이 끊임없이 일어나거나 조직 단백질이 파괴되는 동안 혈액으로 방출됩니다. 그럼에도 불구하고 혈장 내의 단백질과 유리 아미노산의 수준은 일정하게 유지됩니다. 이것은 간 세포가 단백질 대사의 특정 반응을 촉매하는 독특한 효소 세트를 가지고 있기 때문입니다.
31.4.1. 간에서 아미노산을 사용하는 방법. 단백질 식품 섭취 후 많은 양의 아미노산이 문맥을 통해 간세포로 들어갑니다. 이들 화합물은 간에서 일반 순환계로 들어가기 전에 일련의 변형을 겪을 수 있습니다. 이러한 반응은 다음과 같습니다 (그림 10).
a) 단백질 합성을위한 아미노산의 사용;
b) 아미노 교환 (transamination) - 대체 할 수있는 아미노산의 합성 경로; 그것은 또한 포도당 신생과 아미노산의 교환과 catabolism의 일반적인 경로를 상호 연결한다.
c) 탈 아민 - α- 케 토산 및 암모니아의 형성;
d) 요소 합성 - 암모니아의 중화 방법 ( "단백질 교환"섹션의 계획 참조).
e) 비 단백질 질소 함유 물질 (콜린, 크레아틴, 니코틴 아미드, 뉴클레오티드 등)의 합성.
그림 10. 간에서의 아미노산 대사 (반응식).
31.4.2. 단백질 생합성. 많은 혈장 단백질이 간세포에서 합성됩니다 : 알부민 (하루에 약 12g), 수송 단백질 (페리틴, 세룰로 플라스 민, 트랜스 포르틴, 레티놀 결합 단백질 등)을 포함한 대부분의 α- 및 β- 글로불린. 많은 혈액 응고 인자 (피브리노겐, 프로트롬빈, 프로 콘 버틴, 프로 액셀린 등)도 간에서 합성됩니다.
31.5. 간 기능을 중화.
내인성 물질, 약물 및 독극물을 포함하는 다양한 기원의 비극성 화합물은 간에서 중화된다. 물질의 중화 과정은 두 단계 (단계)를 포함합니다.
1) 상 변화 - 산화, 환원, 가수 분해의 반응을 포함한다. 많은 화합물은 선택적이다;
2) 상 결합 (phase conjugation) - 글루 쿠로 닉산과 황산, 글리신, 글루탐산 염, 타우린 및 기타 화합물과 물질의 상호 작용을 포함한다.
보다 상세하게 중화 반응은 "생체 이물질의 생체 내 변형"섹션에서 논의 될 것이다.
31.6. 담즙 형성 간.
담즙은 간세포에서 분비되는 황갈색의 액체 비밀입니다 (하루 500 ~ 700 ml). 담즙의 조성에는 담즙산, 콜레스테롤과 그 에스테르, 담즙 안료, 인지질, 단백질, 미네랄 물질 (Na +, K +, Ca 2+, Сl -)과 물이 포함됩니다.
31.6.1. 담즙산. 콜레스테롤 대사 산물이 간세포에서 형성됩니다. 1 차 (cholic, chenodeoxycholic) 및 2 차 (deoxycholic, lithocholic) 담즙산이 있습니다. 담즙은 주로 글리신 또는 타우린과 결합 된 담즙산 (예 : 글리코 콜산, 산, 타우로 콜린 산 등)을 함유합니다.
담즙산은 장에서 지방의 소화에 직접 관여합니다.
- 식용 지방에 유화 효과가있다.
- 췌장 리파제를 활성화시킨다;
- 지방산과 지용성 비타민의 흡수를 촉진합니다.
- 장 연동 운동을 자극합니다.
담즙의 유출 장애로 담즙산이 혈액과 소변으로 유입됩니다.
31.6.2. 콜레스테롤. 과잉 콜레스테롤은 담즙에 배설됩니다. 콜레스테롤과 그 에스테르는 담즙과 담즙 (choleic complexes)과의 복합체로서 담즙에 존재합니다. 담즙산과 콜레스테롤의 비율 (콜레이트 비율)은 15 이상이어야합니다. 그렇지 않으면 수 불용성 콜레스테롤이 침전되고 담낭 결석 (담석 질환) 형태로 침착됩니다.
31.6.3. 담즙 안료. Bilirubin (mono-과 diglucuronide bilirubin)은 담즙 안료 중 predominate이다. 그것은 자유 빌리루빈과 UDP- 글루 쿠 론산의 상호 작용의 결과로서 간세포에서 형성됩니다. 이것은 빌리루빈의 독성을 감소시키고 물에서의 용해도를 증가시킨다; 추가 공액 빌리루빈은 담즙으로 분비된다. 담즙의 유출 (폐색 성 황달)의 위반이있는 경우, 혈액 중 직접 빌리루빈의 함량이 유의하게 증가하고, 빌리루빈이 소변에서 검출되며, 스테로 코빌 린 함량이 대변과 소변에서 감소합니다. 황달의 감별 진단은 "복잡한 단백질의 교환"을 참조하십시오.
31.6.4. 효소 담즙에서 발견 된 효소 중 알칼리성 인산 가수 분해 효소가 먼저 언급되어야한다. 이것은 간에서 합성 된 배설 효소입니다. 담즙의 유출을 위반하여 알칼리성 인산 가수 분해 효소의 활성이 증가합니다.
화학자 안내서 21
화학 및 화학 기술
간 아미노산
간에서 아미노산은 혈액에 의해 다양한 장기와 조직으로 운반됩니다. 아미노산의 중요한 부분은 다양한 기관과 조직의 단백질 합성에 소비되는 반면 다른 부분은 호르몬, 효소 및 기타 생물학적으로 중요한 물질의 합성에 사용됩니다. 나머지 아미노산은 에너지 물질로 사용됩니다. 동시에 아미노산으로부터 처음에는 [p.223]
이 문제를 해결하는 데 오랜 시간이 걸렸습니다. Embden과 Knoop은 아미노산의 용액을 조건을 거친 간을 통과시킴으로써 아미노산이 상응하는 케 토산으로 전환되고 암모니아가 형성됨을 발견했다. 이것은 간, 신장 및 장의 부분에 대한 실험에서 확인되었습니다. 따라서, 조직에서 아미노산의 분해가 식 11에 따라 산화적인 방식으로 진행된다는 것이 명백 해졌다. 일부 경우에 수산화 산의 형성은 케토 산의 후속 환원의 결과이다. [c.330]
간에서 들어오는 일부 아미노산은 지연되어 간에서 일어나는 반응에 사용되며, 반면에 간은 혈액에서 합성 된 아미노산을 혈액으로 방출합니다. 단백질의 이화 (절단) 과정에서 다른 조직에서 생성되는 아미노산 또한 혈액으로 들어갑니다. 단백질과 아미노산은 탄수화물과 지방 대사 산물이 축적되어 축적 축적 물의 형태로 축적되지 않습니다. 신진 대사의 목적을 위해 일시적인 아미노산 풀을 사용할 수 있는데, 이는 단백질 분해 동안 아미노산의 흡수, 합성 및 형성 과정으로 인해 아미노산의 농도가 증가하여 형성됩니다. 이 아미노산 풀은 모든 조직에 사용할 수 있으며 새로 형성된 조직 단백질, 혈액 단백질, 호르몬, 효소 및 비 단백질 질소 함유 물질 (예 : 크레아틴 및 글루타티온)의 합성에 사용할 수 있습니다. 아미노산 기금과 단백질 대사 사이의 관계는 일반적으로 아래의 체계의 형태로 표현 될 수있다 [c.378]
우레아 합성에 대한 최초의 과학 이론은 지난 세기 말에 제안되었습니다. 이 이론은 M. V. Nentsky와 I. P. Pavlov의 실험을 바탕으로 분리 된 간에 아미노산을 도입하고 이로부터 유출되는 액체의 요소를 검출합니다. 합성 과정은 암모니아와 탄산의 상호 작용으로 표현되었다 [p.258]
간에서는 혈장에 들어가는 단백질의 합성이 일어납니다. 혈청 단백질은 신체의 조직에 의해 아미노산으로 미리 분해되지 않고 (p432) 분명히 섭취되기 때문에 간은 단백질 생합성 과정에서 중요한 역할을한다는 결론을 내릴 수 있습니다. 이것은 또한 식품 단백질의 소화 동안 간에서 아미노산의 함량이 극적으로 증가한다는 것을 보여주는 데이터에 의해 뒷받침됩니다. 간에 들어가는 특정 양의 아미노산이 단백질 합성에 사용됩니다. [c.486]
효소 합성 (Enzyme Synthesis) 혈중 아미노산의 포도당 생성 (gluconeogenesis) (간) 증가 [c.403]
단백질을 먹은 후에는 프로 테아 제라고 불리는 효소가 펩타이드 결합을 끊습니다. 그것은 위장과 소장에서 발생합니다. 유리 아미노산은 먼저 혈류에 의해 간으로 운반 된 다음 모든 세포로 전달됩니다. 그곳에서 신체가 필요로하는 새로운 단백질이 합성됩니다. 신체가 필요 이상으로 단백질을 섭취하거나 탄수화물 부족으로 단백질을 태울 필요가있는 경우 아미노산의 질소가 간에서 발생합니다. 여기에서 아미노산의 질소는 소변을 통해 체내로 배출되는 요소를 형성합니다. 그래서 단백질식이 요법은 간과 신장에 부담을줍니다. 나머지 아미노산 분자는 포도당으로 가공되고 산화되거나 지방 저장소로 전환됩니다. [c.262]
Hb-, 적혈구 - 망상 적혈구 b, 호중구 b, 림프구의 불활성 농도 - SPP- 콜레스테롤의 농도가 낮을수록 콜레스테롤이 낮아지고,, 요실금 반사 신경 활동 장애, 소변의 hippuric acid - 소변의 단백질 - b, 소변의 아미노산 - b, 혈청의 H 그룹의 함량 - b, 형태 학적 변화 - b 완전히 회복되지 않음 중추 신경계와 간에서의 형태 학적 변화 [c.173]
간 손상이있는 많은 경우에서 간에 대한 브로 모 벤젠의 직접 효과인지 또는 황 함유 아미노산의 상대적 결핍으로 인한 중독 여부가 불분명합니다. [c.192]
니코틴산 유도체 중에서 니코틴산 아미드는 생리적으로 중요한 의미를 갖는다. 누룩, 밀, 쌀겨, 버섯, 간은 니코틴산이 가장 풍부합니다. 가축에 대한 비타민 PP의 가치는 니코틴산과 아미노산 트립토판의 양이 불충분 한 옥수수의 사용 증가에 따라 증가했다. 니코틴산으로 옥수수를 풍부하게하면 사료의 흡수가 잘되고 15- [c.185]
Naib는 B-esterases를 연구했습니다. 그들은 동물과 식물의 조직에 널리 분포되어있다. arr. 마이크로 솜에는 여러 형태가 있습니다. K. 황소의 간장 (mol. 164,000)은 6 개의 소단위 (돼지의 간장 (M · 168,000 mol) - 4 개)로 구성되어 있으며, 후자의 효소는 촉매 활성 이량 체로 해리된다. B- 에스터 레이즈는 활성 중심에 세린 잔기를 함유한다. K. bull-Gly-Glu-Ser-Ala-Gly (문자, 지정, Art. Amino Acids 참조)에있는 아미노산 잔기의 위치. 아미노산 잔기의 동일한 서열 또는 그것에 가까운 서열은 또한 세린 프로테아제의 활성 중심의 특징이다. [c.322]
당뇨병의 분명한 증상은 혈중 포도당 농도가 높고 그 함량이 8-60 mM에 달할 수 있다는 것입니다. 글루코스를 사용하는 과정의 종료는 글루코오스가 조절되지 않고 방출 됨으로써 유발되며, 이는 피드백의 원리에 따라 수행된다. 결과적으로, 글루코 네오 네오신의 과정이 더욱 강렬 해져 단백질 및 아미노산의 분열이 촉진됩니다. 간장의 글리코겐 저장고가 고갈되고, 소변에서 단백질의 분해로 인해 과도한 질소가 형성됩니다. 지방산 분해 생성물의 축적은 과도한 케톤 생성을 유도하고 (p515), 소변량의 증가는 조직 탈수를 동반합니다. [c.505]
너무 많은 양으로 존재하는 일부 필수 아미노산 (황 함유 아미노산, 티로신, 트립토판, 히스티딘)은 독성이있어 췌장, 피부 및 간 조직의 성장 지연 및 변화를 일으킬 수 있습니다. 어떤 경우에는 가축과 가금류의 사망률이 증가 할 수도 있습니다. [c.569]
전분이 동물에 의해 먹을 때, 그리고 어떤 경우에는 셀룰로오스도 파괴되어 원래 (+) - 포도당을 다시줍니다. 후자는 혈류를 통해 간으로 옮겨져 거기에서 글리코겐으로 변환되거나, 필요하다면 글리코겐은 다시 (+) - 포도당으로 파괴 될 수 있습니다. (-B) - 포도당은 혈류에 의해 조직으로 옮겨져 결국 이산화탄소와 물로 산화되어 원래 햇빛으로 얻은 에너지를 방출합니다. 특정 양의 (- -) - 포도당은 지방으로 전환되고, 일부는 질소 함유 화합물과 반응하여 서로 결합되어 모든 알려진 형태의 생명체의 기질 인 단백질을 생성하는 아미노산을 형성합니다. [c.931]
신진 대사에 관한 새로운 데이터 챕터에 비추어 크게 수정되었습니다. 생화학의 중요성이 커짐에 따라 탄수화물, 지질, 단백질 및 아미노산의 대사 및 대사 과정에 특별한주의를 기울이고 있습니다. 생물 화학의 과정에서 항상 제공되는 것은 아니지만 (특히 영어로 번역 된 생물 화학 교과서에서) 많은 질문들이 자세하게 설명되어 있습니다. 이것은 특히 혈액, 간, 신장, 신경, 근육 및 결합 조직과 같은 특수 조직의 정상 및 병리학에서의 화학적 조성 및 대사 과정의 특성에 관한 것이다. [c.11]
혈액을 중화시키는 간 기능은 제한적입니다. 유해 물질 과부하는 그녀에게 너무 부담이 될 수 있습니다. 결과적으로 간 기능을 억제 할 수있어 필요한 분자 - 포도당과 아미노산 -의 분배와 중요한 단백질의 합성에 문제를 일으킬 수 있습니다. 간장에 과부하가 걸리면 신체의 지방 보유량에 해로운 분자가 축적 될 수 있습니다. [c.486]
피루브산 (pyruvic acid)은 알콜 브론센 (alcohol bronsenia)에서 설탕이 분해 된 중간 생성물이며 (p.112) 이산화탄소를 분해하여 아세트 알데히드로 변합니다. 살아있는 유기체 (더 정확하게는 간에서)에서는 해당 아미노산 인 알라닌 [c.329]
SERIES (α- 아미노 -p- 히드 록시 프로피온산) HOCH2CH (NH3) COOH는 결정 성 물질로서 물에 잘 녹고 알콜에 약간 용해되므로 pl이다. 228 ℃ S. - 가장 중요한 천연 아미노산 중 하나 인 단백질은 거의 모든 단백질의 일부입니다. 특히 피브로인과 세리 닌 실크의 C가 많이 있는데, 카제인에는 C가 있습니다. 시스틴은 S.의 간에서 형성된다. [c.223]
제 1 부분은 이전에 발행 된 별도의 볼륨 및 특이성 및 지방족 및 방향족 알코올, 알데히드, 카르 복실 산 등의 비교적 간단한 기판 상에 효소 작용의 운동 양태를 분석하는 논리적 확장이 문서에서 이루어진 물질을 연장하려는 시도, 치환 아미노산 및 이의 유도체 (디 - 또는 트리 - 펩타이드보다 높지 않음)를 포함한다. 이 책의 첫 번째 부분에서는 효소의 성질 - 활성 중심의 상당히 제한된 영역에서의 기질 상호 작용과 이러한 상호 작용의 동태 적 발현에 주된 관심을 기울였다. 책의 첫 번째 부분의 핵심은 박테리아 기원 amidases 특이성, 동력학 및 소 췌장 alkogolde - NZ gidrogepaz 인간 간 말 페니실린에서 아연 kobaltkarboksipep-tidazy, 트립신 및 키모 트립신의 작용 메카니즘의 연구에서 얻어진 실험 데이터이다. 이 책의 첫 번째 부분의 결과는 효소 촉매 작용의 기질 특이성의 운동 - 열역학 원리의 일반화 및 공식화였다. [c.4]
대다수의 천연 키랄 α- 아미노산이 배열되어 있습니다. 일부 o- 아미노산은 그람 양성균의 세포벽의 마크로 펩타이드뿐만 아니라 항생제 활성을 갖는 곰팡이의 단백질에서도 발견됩니다. o- 아미노산의 산화를 특이 적으로 촉매하는 효소는 고등 동물의 간에서 발견됩니다. [c.292]
Met-Asp-Tre-OH (M. 3485 문자, Art. A-Amino Acid에서 지정 cm). 보존 biol의 경우, G.의 활동은 분자의 구조적 완전성이 필요합니다. 그것은 췌장의 섬 세포 인 G-in과 같은 V-in에 의해 분비되고 장 점막에서도 생성됩니다. G는 탄수화물 대사 조절에 관여하며 인슐린 길항제 인 fiziol입니다. 그것은 쇠약을 증가시키고 간에서 글리코겐 합성을 억제하고, 아미노산과 인슐린 분비로부터 포도당 생성을 자극하여 지방 분해를 유발합니다. 체내에 도입되면 혈당치가 증가한다. [p.139]
1932 년에 Krebs와 Henseleite [33c]는 간장 요소가 오르니 틴이 처음으로 시트룰린으로 변한 다음 아르기닌으로 변하는 순환 과정에서 형성된다고 제안했습니다. 아르기닌의 가수 분해는 우레아의 형성과 오르니 틴의 재생을 유도합니다 (그림 14-4, 아래). 후속 실험은이 가정을 완전히 확인했다. 우리는 간에서 질소에서 제거 된 과도한 아미노산의 전체 경로를 추적하려고합니다. Trans-aminases (단계 a, 그림 14-4, 가운데 오른쪽)는 질소를 α- 케 토글 루타 레이트로 옮겨 후자를 글루타메이트로 전환시킵니다. 우레아는 2 개의 질소 원자를 함유하고 있기 때문에 2 개의 글루타메이트 분자의 아미노기가 사용되어야합니다. 이들 분자 중 하나는 글루타메이트 탈수소 효소에 의해 직접 탈 아민되어 암모니아를 형성한다 (단계 b). 이 암모니아는 중탄산염 (단계 b)에 붙어 카르 바모 일 인산염을 형성하는데,이 카르 바모 일기는 시트룰린 (단계 g)의 형성과 함께 오르니 틴으로 더 이동된다. 두 번째 글루타메이트 분자의 질소는 아미노기 전환에 의해 옥 살로 아세테이트 (반응 d)로 전환되어 아스파르트 산으로 전환된다. 시트룰린과의 반응의 결과로서, 아스파 테이트 분자는 아르기닌 숙시 네이트의 조성물에 완전히 혼입된다 (반응 e). 간단한 제거 반응의 결과로 아르기닌이 제거 생성물로 형성됨에 따라 아르기닌 숙시 네이트의 4- 탄소 사슬이 푸마 레이트 (단계 g)로 전환됩니다. 마지막으로, 아르기닌의 가수 분해 (단계 h)는 요소를 생성하고 오르니 틴을 재생합니다. [c.96]
I. f. b- 아미노산, 6-aminopenicillan의 생산에 사용되는 - 당신, 반 - 합성을받을 수 있습니다. 페니실린의 합성, 프레드니솔론의 합성, 락타아제 결핍 환자가 사용하는 식품에서 유당을 제거하기위한, 우레아, 글루코스 등의 신속한 결정을위한 효소 전극의 제조, 예술 기계, 신장 및 예술, 간 제거기 제조 등 nek-ry 종양학 치료에서 상처와 화상을 치유하는 과정에서 형성되는 내 독소. 질병, 등등. 중대한 중요성은 진료소에서 취득했다. 및 실험실. 분석의 immunofermental 방법을 연습하려면, - rykh도 사용됩니다 I. f. [c.216]
모든 유기체에서 단백질 이화 작용은 펩타이드 결합 단백질 분해에 의한 절단으로 시작됩니다. 효소. 동물의 위장관에서 단백질은 trypsin, chymotrypsin, pepsin 및 기타 경찰에 의해 가수 분해됩니다. 아미노산, to-rye는 장 벽에 흡수되어 혈류에 들어갑니다. 일부 아미노산은 추가 절단을 거치는 옥소 산으로 탈 아민을 겪고, 다른 부분은 단백질의 생합성을 위해 신체의 간이나 조직에 의해 사용됩니다. 포유류에서는 암모니아가 아미노산에서 벗어납니다. ornithine x ukle to 尿素. 이 과정은 간에서 수행됩니다. 다른 r-riimy 제품들과 함께 생성 된 요소. 신장에 의해 혈류에서 배설된다. [c.315]
(의한 아데노신 등의 아미노산 탈아 민화의 절단한다.) 얻어진 KH 근육 알라닌을 형성한다 (피루브산)와 군집 그룹 전이 결과 글루탐산 -를 형성하는 온 -1- 글루 타르와 P-기하게된다. 후자는 간장으로 들어가고, 1- 옥소 글루 타르 산의 참여로 혈장 교환의 결과로 글루탐산이 형성된다. [c.409]
비타민 B 2는 필수 아미노산, 퓨린과 피리 미딘 염기의 대사에 관여 탄수화물 및 지질 대사를 조절, 악성 빈혈, 방사선 질환, 간 질환, 신경염 및 m의 치료 의학에서 사용되는 골수에서 헤모글로빈 전구체의 형성을 자극한다. N. 비타민 K를 추가 사료는 식물 단백질의보다 완전한 소화에 기여하고 농장 동물의 생산성을 10-15 % 증가시킵니다. [c.54]
유황은 인체에 필요한 요소입니다. 그것은 표피, 근육, 췌장, 머리카락에 들어 있습니다. 유황은 조직 호흡 과정에 참여하고 효소 과정을 촉매하는 일부 아미노산과 펩티드 (시스테인, 글루타티온)의 구성 성분입니다. 유황은 간에서 글리코겐의 축적에 기여하고 혈액의 당 함량을 감소시킵니다. [c.89]
일반적으로 LLA +는 이화 반응에 관여하므로 LAOP +가 그러한 반응에서 산화제 역할을하는 경우에는 일반적이지 않습니다. 그럼에도 불구하고 포유 동물에서 오탄당 - 인산 고리 효소는 NAOR +에 특이 적이다. 이것이 생합성 과정에 대한 IDAS의 필요성 때문인 것으로 추측됩니다 (11 장, 섹션 B). 가장 활동적인 생합성 (간, 유선) 조직에서 pentozophosphate 경로의 기능이 명확 해집니다. 이러한 조직에서 사이클의 S-product가 생합성 과정에 관여 할 가능성이있다. 독자는 이미 C4에서 C까지의 모든 제품을이 사이클의 작동을 중단하지 않고 원하는 양으로 사이클에서 제거 할 수 있다는 것을 이해해야합니다. 예를 들어 중간 단계에서 형성된 C4 생성물 인 erythrozo-4-phosphate은 방향족 아미노산의 합성을 위해 박테리아와 식물 (동물이 아닌)에 의해 사용된다는 것을 알고 있습니다. 유사하게, 리보스 -5- 인산은 핵산 및 일부 아미노산의 형성에 필요하다. [c.343]
동물의 포도당 대사에는 가장 중요한 두 가지 특징이 있습니다 [44]. 첫 번째는 필요한 경우 근육 에너지의 원천으로 신속하게 사용될 수있는 글리코겐의 저장입니다. 그러나, 해당 분해 속도는 높을 수 있습니다 - 근육 내의 모든 글리코겐 저장은 혐기성 발효 중 20 초 또는 산화 대사의 경우 3.5 분 이내에 고갈 될 수 있습니다 [45]. 따라서, 당분 분해를 신속하게 켜고 필요가 없어지면 그것을 해제하는 방법이 있어야합니다. 동시에 젖당의 글루코오스 또는 글리코겐으로의 전환을 역전시킬 수 있어야한다 (포도당 생성). 근육에 들어있는 글루코겐의 공급은 혈당으로 보충되어야합니다. 음식에서 얻거나 간 글리코겐에서 추출한 포도당의 양이 부족한 경우 아미노산으로 합성해야합니다. [c.503]
글루코 코르티코이드의 작용은, (의한 글루코오스 -6- 인산의 증가 활성에) 간으로부터 추출 된 포도당의 증가에 의해 궁극적으로 이끌어 간 및 양 합성 점액 다당류의 감소로 혈당 및 글리코겐을 증가. 단백질 분해로 인한 아미노산의 결합 과정이 느려지고 단백질 파괴를 촉매하는 효소의 합성이 강화됩니다. 이 효소들 중에서 티로신과 알라닌 아미노 전이 효소는 아미노산의 분해를 일으키고 궁극적으로 글루코오스 생성 과정에서 포도당의 전구체 인 푸마 레이트와 피루 베이트의 생성을 보장하는 효소입니다. [p.515]
독성 아미노산. 동물의 간에서 독성을 나타내는 두 가지 아미노산이 있습니다 : α- 아미노 - [- 메틸 아미노 프로피온산과 indopicin은 각각 식물과 인디고 나제에 포함되어 있습니다 [68]. [c.342]
단백질 아미노산 Sal-MGSH 히스톤 (송아지 간) 카제인 알부민 (인간 혈청) 7-Gl-Oulin (사람) Pepsin Insulin Collagen [c.41]
각기의 B의 초기 증상은 모터의 위반과 장뿐만 아니라 정신적 인 변화 식욕 부진, 느린 연동 운동 (무력증)의 소화 기관 손실의 분비 기능을 포함, 최근의 사건의 메모리의 손실이며, 환각에 경사가-한 심장 - sosudis 시스템 호흡 곤란의 변화를 관찰 두근 거림, 심장 부위의 통증. 각기의 발달과 함께 말초 신경계의 손상 증상 (신경 종말 및 전도성 광선의 퇴행성 변화)이 밝혀지며 신경을 따라 감각 장애, 따끔 거림, 마비 및 통증으로 나타난다. 이 병변은 위축, 위축 및 마비가 절정에 이릅니다. 같은 기간에 심장 마비의 발달 (리듬이 증가하고 심장에 지루함이 생긴다). 비타민 B의 생화학 적 장애는 부정적인 질소 균형의 발달, 아미노산과 크레아틴의 증가 된 양으로 인한 소변의 증가, 혈액과 조직에서의 α- 케 토산의 축적 및 펜 토당 (pento-sugar)으로 나타납니다. 각 비대 환자의 심장 근육과 간에서 티아민과 TPP의 함량은 정상보다 5-6 배 낮습니다. [c.222]
인슐린의 분비가 불충분하면 (정확하게는 합성이 불충분 함) 특정 당뇨병이 발병합니다 (10 장 참조). 당뇨병은 임상 적으로 감지 할 수있는 증상 (다뇨증, 다변증 및 다식증) 외에도 다양한 특정 대사 장애를 특징으로합니다. 따라서 환자는 고혈당증 (혈중 글루코스 증가)과 당뇨병 (소변 내 포도당 배설, 보통은 존재하지 않음)이 발생합니다. 대사 장애는 또한 간과 근육의 증가 된 글리코겐 파괴, 단백질과 지방의 생합성을 늦추고, 조직의 포도당 산화율을 감소 시키며, 부정적인 질소 균형을 발전시키고 혈액 내 콜레스테롤과 다른 지질을 증가시킵니다. 당뇨병에서는 지방에서 지방을 동원하고 아미노산에서 탄수화물을 합성 (글루코 네오 제네시스)하고 케톤 시체의 과도한 합성 (케톤뇨증)을 강화합니다. 인슐린이 환자에게 주입 된 후에는 일반적으로 이러한 모든 질환이 사라지 긴하지만 호르몬의 효과는 시간적으로 제한되어 있으므로 계속 입력해야합니다. 당뇨병의 임상 증상과 대사 장애는 인슐린 합성의 부족으로 설명 될 수 있습니다. 당뇨병의 두 번째 형태 인 소위 인슐린 저항성에서 분자 적 결함, 특히 인슐린 구조의 침해 또는 프로 인슐린의 인슐린으로의 효소 적 변환의 위반이 있다는 증거가 얻어졌다. 이 형태의 당뇨병의 발달의 기초는 종종 표적 세포의 수용체가 인슐린 분자에 결합하는 합성 능력이 손상되거나 돌연변이 수용체 (아래 참조)와 결합하는 능력의 상실입니다. [c.269]
Glukokortikovdy는 다양한 조직의 신진 대사에 다양한 효과를 가지고 있습니다. 근육, 림프관, 결합 조직 및 지방 조직에서 이화 작용을 나타내는 글루코 코르티코이드는 세포막의 투과성을 감소 시키므로 간에서 포도당과 아미노산의 흡수를 억제하므로 반대 효과가 있습니다. 글루코 코르티코이드 노출의 최종 결과는 주로 글루코오스 신 (gluconeogenesis)에 의한 고혈당증의 발생이다. [c.277]
글루코오스 생성은 또한 간접적으로 조절 될 수 있음이 밝혀졌다. 글루코오스의 합성에 직접 관여하지 않는 효소의 활성 변화를 통해 이루어진다. 따라서 pyruvate kinase glycolysis 효소가 L과 M의 2 가지 형태로 존재한다는 것이 확인되었다. L (영어 간 - 간)은 글루코오스 생성이 가능한 조직에서 우세하다. 이 형태는 과량의 ATP 및 일부 아미노산, 특히 알라닌에 의해 저해된다. M-form (영어 단어 mus mus muscles)은 그러한 규칙의 적용을받지 않습니다. 세포에 충분한 에너지가 공급되는 조건 하에서, L- 형태의 피루 베이트 키나제가 억제된다. 저해의 결과로서, 해당 과정은 느려지고 포도당 생성을 촉진하는 조건이 만들어집니다. [c.343]
간 아미노산이 언급되는 페이지를보십시오 : [c.486] [c.112] [c.25] [c.243] [c.649] [c.199] [c.349] [c. 단백질과 식품의 아미노산 조성 (1949) - [p.371] [p.552] [p.553]